A Richard Kuhn és Michael Rossmann, az indianai Purdue University kutatói által vezetett tudóscsapat krio-elektronmikroszkópos módszerrel határozta meg a Zika-vírus szerkezetét, eredményeiket a The 3.8 Å resolution cryo-EM structure of Zika virus című szabadon hozzáférhető tanulmányban közölték.

A Zika-vírus a dengue, a nyugat-nílusi láz, a sárgaláz és a japán encephalitis kórokozójával együtt az örökítő anyagként pozitív egyszálú RNS-t tartalmazó  flavivírusok közé tartozik. A szúnyogcsípés által vagy szexuális úton terjedő fertőzés esetén a tünetes betegekben lázas influenza-szerű kórkép jelenik meg, továbbá növekvő számú bizonyíték támasztja alá, hogy a vírus vertikálisan, anyáról magzatra is terjed. A fejlődő fetusban a fertőzés következtében neurológiai rendellenességek jelenhetnek meg (pl. kongenitális mikrokefália), a felnőttek esetében paralízis, vagy egy autoimmun-neurológiai kórkép,  Guillain Barré szindróma alakulhat ki.

Mint Richard Kuhn elmondja, a vírus szerkezetének egyedi vonásai megmagyarázhatják terjedésének és manifesztációjának egyedi vonásait, továbbá a struktúráról alkotott térkép azokat a régiókat is feltárja, amelyeket érdemes lehet terápiás szándékkal célba venni, valamint a pontos diagnózis lehetőségét is biztosíthatja.

A Purdue University a közelmúltban fektetett be 250 millió dollárt az élettudományi kutatásokba, ez tette lehetővé annak az eszközrendszernek a beszerzését is, aminek segítségével a korábban akár éveket is igénybe vevő struktúra-meghatározási feladat néhány hónap alatt elvégezhetővé vált. Az 1950-es évek óta képesek vagyunk meghatározni egyes vírusok szerkezetét a röntgen-krisztallográfia módszerével, fejti ki Michael Rossmann, azonban ennek a módszernek a működéséhez nagy mennyiségű vírusra van szükség, ami nem mindig áll rendelkezésre, és nehézkes a használata lipidmembránnal borított vírusok esetén, amelyek nem vesznek fel teljesen szabályos kristályszerkezetet, továbbá a munka sok időt vesz igénybe.

Krio-elektronmikroszkópos módszerrel azonban a vírus természetes állapotában vizsgálható, ráadásul olyan felbontásban, ami még néhány éve is elképzelhetetlen volt, teszi hozzá a virológus. A majdnem atomi szintű felbontást (3.8Å) eredményező eszköz révén a fehérjéket felépítő minden egyes aminosav azonosítható.

A vizsgálat feltárta, hogy a Zika-vírus szerkezete nagyon hasonló a többi flavivíruséhoz – az RNS-szálat lipidmembrán borítja, amit ikozahedrális proteinburok, kapszid vesz körül –, azonban nagyon fontosak a finom különbségek. A legtöbb flavivírus nem képes behatolni az idegrendszerbe, majd az idegsejtekbe a vér-agy gát és a placenta miatt, azonban úgy tűnik, a Zika-vírus képes erre, amiért minden bizonnyal az apró strukturális eltérések tehetők felelőssé. Mint kiderült, a flavivírusok szerkezete a kapszidban található glikozilációs helyeket körülvevő aminosavakban tér el egymástól. A két különböző fehérje 180 másolatából felépülő kapszid glikozilációs helyeihez a zika esetében speciális szénhidrát molekulák kötődnek – Kuhn magyarázata szerint a humán sejtek ezeket a felszíni cukrokat ismerik fel, kebelezik be, így történik meg a fertőzés, azaz a vírusok az édesség ígéretével csalják tőrbe az idegsejteket. A glikozilációs helyek aminosav-környezete pedig azt szabhatja meg, hogy milyen fajta humán sejt érzékeny az adott flavivírus-féleségre.

A másfél évtizede a flavivírusokat tanulmányozó kutatók (2002-ben Kuhn és Rossmann határozta meg a dengue láz vírusának szerkezetét, és 2003-ban ők írták le a nyugat-nílusi vírus struktúráját is) szerint a glikozilációs helyek a jövőbeli antivirális szerek támadáspontjai lesznek, inhibitoraikkal megakadályozható lesz a vírusok sejtekhez történő kötődése.